Botulax vs botox

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Le type H découvert récemment est le plus meurtrier de tous et sa séquence est gardée secrète le temps de trouver un possible remède, le risque d'un détournement de la toxine étant trop élevé [ 4 ]. La toxine botulique inhibe la libération de l' acétylcholine au niveau de la plaque motrice et au niveau du système parasympathique.

Elle agit par paralysie des nerfs moteurs et provoque une paralysie flasque. En temps normal, une cellule musculaire est stimulée lorsqu'elle reçoit un signal. Au niveau de la synapse nerveuse, des vésicules d' acétylcholine fusionnent avec la membrane du neurone pour relâcher des molécules d'acétylcholine dans le milieu. Les cellules musculaires entrent en contraction tant que ces récepteurs membranaires reçoivent des molécules d'acétylcholine.

La toxine botulique agit au niveau de la fusion des vésicules d'acétylcholine avec la membrane de la cellule nerveuse en agissant sur le complexe SNARE. Ainsi les récepteurs à acétylcholine des cellules musculaires restent vides et les muscles n'entrent pas en contraction. Ceci explique le phénomène de paralysie flasque observé chez les patients atteints de botulisme [ 3 ]. La toxine botulique est l'un des poisons les plus violents connus à ce jour.

La chaîne lourde lie la molécule de toxine sur le récepteur neuronal et permet alors la translocation de la chaîne légère, qui porte l'activité enzymatique de la molécule de toxine.

Ce monomère est composé de trois domaines.

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Un domaine avec une activité protéase endopeptidase à zincun domaine de translocation et un domaine de liaison. Le domaine de liaison est composé de deux sous domaines de taille équivalente. Le sous domaine HC-N a une structure similaire aux protéines qui lient les sucres.

Plusieurs protéinases endogènes de la bactérie ou exogènes des tissus peuvent aussi bien activer cette toxine. Mais pour que le site actif situé sur la chaîne légère soit opérationnel, il faudra rompre le pont disulfure.

Cela est réalisé au moment de la translocation [ 8 ]. Cette acidification va provoquer un changement de conformation du domaine de translocation N-Terminal de la chaîne lourde de la toxine, ce qui facilite la libération de la chaîne légère dans le cytoplasme. Ce sont sept hélices du domaine de translocation qui permettent la formation de ces pores qui permettront à la chaîne légère de traverser la bicouche lipidique.

La chaîne légère se détache de la chaîne lourde par réduction du pont disulfure.

Après exposition au pH neutre du cytosol, la chaîne légère se renature dans le cytosol et retrouve son activité endopeptidase. La toxine botulique est une endopeptidase à zinc. Une comparaison de séquence a montré une séquence hautement conservée de 20 acides aminés localisés dans le milieu de la chaîne légère.

Ce motif lie un atome de zinc.

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Ce site catalytique est également protégé par le domaine de translocation lorsque celui-ci est relié à la chaîne légère [ 8 ][ 16 ][ 7 ].

La toxine à visée thérapeutique ou cosmétique, est utilisée à doses trop faibles pour causer des troubles. Il existe toutefois un botulisme iatrogéniqueà la suite d'accident erreur de dosage ou de surdosage de produits non homologués [ 17 ]. Depuis la fin des années la toxine botulique est parfois utilisée en cas de strabismede nystagmusde blépharospasmevoire de torticolis récalcitrant [ 18 ].

La toxine botulique est également utilisée dans le traitement d'une maladie rare ou orpheline appelée dystonie.

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Cette maladie d'origine neurologique frappe certains points du corps comme le cou — on parle alors de torticolis spasmodique —, les paupières blépharospasmedysphonie spasmodique … Cette maladie est méconnue de la plupart des médecins [réf. En cas de doute, il faut consulter un neurologue. Elle a une action sur les troubles de la motricité notamment sur la spasticité. Depuis quelques années, elle est utilisée sous forme d'injection dans le point moteur du muscle entraînant une paralysie du muscle permettant de réduire les contractions excessives liés à la spasticité.

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